Ref.: MpoSi06-001
Apresentador: Gabrielle Policarpo de Assis
Autores (Instituição): de Assis, G.P.(Escola de Engenharia de Lorena); Silva, V.S.(Escola de Engenharia de Lorena); dos Anjos, G.C.(Escola de Engenharia de Lorena); Silva, M.V.(Escola de Engenharia de Lorena da Universidade de Sao Paulo); de Aguiar, L.G.(Escola de Engenharia de Lorena); Freitas, L.(Escola de Engenharia de Lorena da Universidade de Sao Paulo);
Resumo:
O objetivo do trabalhado foi obter biocatalisadores de alta performance para sintetizar ésteres emolientes, a partir da imobilização da lipase de Penicillium camembertii (lipase G) via adsorção física em copolímero magnetizado com íons de ferro. O copolímero foi sintetizado por polimerização em suspensão, empregando uma fase orgânica e uma aquosa (1:8 v/v), na qual a fase orgânica foi composta por monômero (estireno e dimetacrilato de trietilenoglicol) e solvente (heptano e toluol). Visando verificar a influência da porcentagem do agente reticulante (dimetacrilato de trietilenoglicol) no desempenho da matriz polimérica como suporte para imobilização de lipase, foram empregadas três diferentes razões mássicas (15, 30 e 45%) do agente reticulante nas polimerizações. A atividade catalítica dos biocatalisadores foi obtida pela quantificação da atividade sintética a partir da síntese do oleato de etila. Os biocatalisadores sintetizados também foram caracterizados morfologicamente por meio da técnica de microscopia eletrônica de varredura (MEV). A síntese do oleato de hexila foi conduzida em modo descontínuo sob temperatura de 45ºC, empregando proporção equimolar de ácido:álcool e 10% em massa de biocatalisador, mantendo-se sob agitação constante de 150 rpm por 48h. O consumo do ácido no meio reacional foi quantificado por titulometria com solução de KOH 0,04 mol L-1 e fenolftaleína, a partir de amostras coletadas em tempos pré-determinados. Os resultados mostraram que na condição experimental que empregou 15% do reticulante, não ocorreu a formação das esferas poliméricas. As imagens obtidas por MEV, revelaram diferenças estruturais entre os 2 derivados imobilizados, notando-se que o copolímero sintetizado com 30% de reticulante apresentava características de “esferas murchas”, enquanto que o obtido com 45% demonstrava um aspecto mais homogêneo e esférico. Além disso, foi possível observar a presença de aglomerados na estrutura dos suportes, constatando-se a adsorção da enzima ao copolímero. Os biocatalisadores constituídos por 45 e 30% de reticulante, apresentaram atividades sintéticas de aproximadamente 570 e 370 U g-1, respectivamente. A conversão máxima obtida na síntese do éster emoliente foi de 81%, sendo esta atingida quando empregou-se o biocatalisador formado com 45% de reticulante. Por outro lado, quando o bioprocesso foi conduzido com a lipase imobilizada no copolímero contendo 30% do agente reticulante, a conversão atingida foi de 62% após 48h de reação. Esses resultados demonstram uma maior adequação do copolímero sintetizado com 45% do agente reticulante para ser utilizado como matriz de imobilização da lipase G e posterior aplicação na síntese de éster emoliente, comprovando a influência direta da composição estrutural e morfológica do suporte no desempenho catalítico de biocatalisadores. Destaca-se que, nesse momento, estudos mais detalhados em relação às modificações na composição do copolímero estão sendo realizados e avaliados.